Denatureer eiwit – hoe beïnvloeden koken en bakken eiwitten?

Proteïne is een zeer essentieel ingrediënt voor mensen, vooral voor sporters en mensen met een actieve levensstijl.

Echter, u heeft wellicht de theorie gehoord dat als eiwit een vorm van bereiding ondergaat, het zijn voedingswaarde verliest. Betekent dit dat alle fitnesspannenkoeken of koekjes met eiwit minder voedzaam zijn? Als u dit tot nu toe zo heeft geloofd, heeft u het mis, want dit argument is een mythe. Om denaturatie en de veranderingen die het in het eiwit veroorzaakt te begrijpen, moeten we helemaal opnieuw beginnen.

Wat is eiwit?

Het menselijk organisme heeft verschillende soorten moleculen nodig, en onder de belangrijkste zijn de eiwitmoleculen die stikstof bevatten en zijn opgebouwd uit aminozuren. Eiwitmoleculen vormen de basis bouwsteen van spieren en andere weefsels in het menselijk lichaam.

Zelfs de naam geeft aan dat het een belangrijke rol speelt in de menselijke gezondheid. Het woord “eiwit” komt uit het Grieks, “Proteos”, wat “eerste” of “voornaamste” betekent. Elk eiwit heeft zijn specifieke functie en de taken die het uitvoert. De functies van eiwitten kunnen worden onderverdeeld in 9 basisgebieden [2] [6]:

• Groei en behoud van weefsels
• Biochemische reacties
• Communicatieoverdracht tussen cellen
• Weefselstructuur
• Het handhaven van de juiste pH-waarde
• Vloeistofbalans
• Het versterken van het immuunsysteem
• Transport en toevoer van voedingsstoffen
• Energievoorziening

Eiwitmoleculen hebben een andere grootte die afhankelijk is van het aantal aminozuren.

Among the small molecules we can classify, for example, insuline, bestaande uit 51 aminozuren, en aan de andere kant, omvatten zeer grote moleculen titine, met een lengte van bijna 27 000 aminozuren. Echter, de grootte van de moleculen is niet van belang, voor een goede werking moeten ze de juiste vorm hebben. Elk type eiwit heeft een unieke vorm die bepaalt welke rol een bepaald eiwit in het lichaam speelt. Probeer je voor te stellen dat eiwitten de sleutels zijn die alleen bij bepaalde deuren in het menselijk lichaam passen. [2] 

De menselijke stofwisseling breekt eiwitten af tot eenvoudigere deeltjes – aminozuren. Voor de groei van spiermassa en de stofwisseling zijn 20 aminozuren nodig, terwijl 11 daarvan niet essentieel zijn. Dit betekent dat ons lichaam ze zelf kan aanmaken – en ze niet per se uit de voeding hoeft te halen. De overige aminozuren worden beschouwd als essentieel en het menselijk organisme ontvangt ze via voeding en voedingssupplementen.Spierweefsel kan niet groeien of zich herstellen zonder deze. Om meer te weten te komen over het belang van aminozuren, zie artikel Essentiële aminozuren (EAA) en hun effecten, bronnen en dosering. [1]

Wat is proteïn denaturatie?

Denaturatie is een proces waarbij de structuur van het molecuul van een eiwit wordt verbroken, waardoor het **zijn functie verliest. Verschillen in de vorm van eiwitten kunnen worden veroorzaakt door [7]:

• Temperatuurverandering
• pH-verandering
• Blootstelling aan chemicaliën

Wanneer een eiwit denatureert, verandert de vorm van het eiwit, maar de aminozuursequentie blijft hetzelfde. Het doel van een eiwit in de vorm van een supplement is om een voldoende hoeveelheid eiwit aan te vullen, waardoor het spijsverteringssysteem dit kan afbreken en zo spierweefsel kan voorzien. Deze functie van eiwit gaat niet verloren wanneer het verhit wordt. 

Een goed voorbeeld is een eiwit genaamd pepsin, dat de rol van een enzym vervult en eiwitten in de maag afbreekt. Het werkt alleen bij een lage pH-waarde; in een omgeving met een hogere pH-waarde verliest het zijn functie en wordt het gedenatureerd. Daarom wordt er een zeer lage pH-waarde in de maag aangehouden, waardoor de juiste werking van de pepsin wordt gegarandeerd. [2] [7]

De warmte wordt gebruikt voor het verbreken van waterstofbruggen en niet-polaire, hydrofobe interacties in het eiwitmolecuul. Een hogere temperatuur verhoogt de kinetische energie en zorgt ervoor dat de moleculen zeer snel gaan trillen totdat de verbindingen tussen hen worden verbroken.

Het eiwitmolecuul vouwt zich uit van zijn 3D-structuur, en dit maakt een betere toegang voor spijsverteringsenzymen tot de eiwitbindingen mogelijk. [3]   

Daarom worden voedingsmiddelen bereid om de structuur van de eiwitten te veranderen, waardoor ze gemakkelijker verteerbaar worden.  Bijvoorbeeld, dit proces vindt plaats wanneer u eieren kookt. Het eiwit van de eieren wordt gedenatureerd en neerslaat tijdens het koken.

Nadat gekookte eieren zijn geconsumeerd, is de vertering en opname van de betrokken voedingsstoffen sneller. U kunt verrast zijn dat hetzelfde proces ook plaatsvindt tijdens de sterilisatie van medische apparatuur. De warmte denatureert eiwitten in de bacteriën, waardoor de bacteriën worden vernietigd en de objecten worden gedesinfecteerd. [3] 

Koken, bakken en de hoeveelheid eiwitten  

Proteïnen kunnen op natuurlijke wijze via de voeding worden geconsumeerd, of door toevoeging van verschillende soorten proteïne. Bij beide vormen hebben sommige mensen onnodige zorgen dat warmtebereiding de voedingsstoffen in het proteïne vernietigt. Voor een beter begrip, vermelden wij daarom de voedingswaarde veranderingen die optreden bij het bereiden van de 4 meest voorkomende bronnen van eiwitten [5]:

1. Vlees

Tijdens het bereiden van vlees, blijft het eiwitgehalte onveranderd. Aan de Universiteit van Wisconsin hebben onderzoeken aangetoond dat het frituren of grillen van vlees geen invloed heeft op het eiwitgehalte. Bovendien heeft het koken van vlees met een hoger vetgehalte ook een ander voordeel.

Warmtebereiding vermindert bijna de helft van het vet in het vlees. Ongeacht of het om mager of vet vlees gaat, de hoeveelheid eiwitten en ijzer blijft onveranderd.

2. Peulvruchten 

Bij het bereiden van peulvruchten blijven sommige voedingsstoffen in het water achter. Als u een hoger gehalte aan voedingsstoffen in peulvruchten wilt behouden, probeer ze dan te bereiden op de stoom. Als u de voedingsstoffen die in het water achterblijven niet wilt verliezen, hebben we een tip voor u. Kook peulvruchten in de minimale hoeveelheid water die u daarna kunt gebruiken om soepen of sauzen te bereiden.

3. Vis en schaaldieren  

Tijdens het koken wordt het eiwit in het bindweefsel van de collageen letterlijk gesmolten, daarom wordt de gekookte vis in kleine stukjes gesneden. Als de vis kort en op hoge temperatuur wordt gekookt, blijft deze vochtig, zacht en behoudt deze het eiwitgehalte. Bij langer koken en uitdrogen van de vis, wordt de hoeveelheid eiwit verminderd.

4. Eieren

Tijdens het koken verandert het eiwit in de eieren van vorm, maar niet van hoeveelheid. Eiwit bevat 10% eiwit voor en na het koken.

De transparante consistentie van de eiwitten verandert tijdens het koken, maar heeft geen invloed op het eiwitgehalte. De hoeveelheid eiwit blijft hetzelfde, zelfs wanneer de eiwitten worden opgeklopt. Bij het kloppen vindt er een verandering in de eiwitbindingen plaats, omdat lucht in de structuur van de eiwitten komt. Als u de opgeklopte eiwitten even ongestoord liet staan, zou u merken dat ze terugkeren naar hun oorspronkelijke vloeibare vorm.

5. Proteïnepoeder

Maakt u zich zorgen dat het proteïne in fitnesskoekjes u niet zal helpen bij het opbouwen van uw spieren? U hoeft zich daar geen zorgen over te maken, want het proteïne verliest zijn effect op spieropbouw niet wanneer het wordt verwarmd. Het lichaam kan zowel rauwe als gekookte vormen van proteïne gebruiken.

Denaturatie van eiwitten vindt ook plaats tijdens de spijsvertering in het menselijk lichaam. De opsplitsing van eiwitmoleculen begint in de maag, waar pepsin wordt vrijgegeven door zoutzuur, dat begint met het verbreken van eiwitbindingen tot aminozuren. In de maag vindt 10-20% van het spijsverteringsproces plaats, dat verder voortduurt in de dunne darm.

De pancreas zal zoutzuur neutraliseren en een alkalische omgeving creëren. Enzymen werken later op de splitsing van eiwitten in kleinere aminozuren.  Eerlijk gezegd, de maag en de dunne darm “koken” de eiwitten op dezelfde manier als wanneer je ze in een pan zou bakken.

Het is echter een feit dat eiwitpoeder gemengd met water gemakkelijker te verteren is voor het organisme dan eiwitpannenkoeken. Dit betekent niet dat gekookt eiwit voedingswaarde verliest.

U kunt gerust verdergaan met het bereiden van uw proteïne muffins of andere fitness recepten gemaakt van proteïnepoeder. Het lichaam neemt de benodigde voedingsstoffen op dezelfde manier op als wanneer u een proteïneshake drinkt. [4] [5]

Het maakt niet uit of u uw favoriete proteïne mengt met water in een shaker, of dat u een cake bakt. Het proteïnegehalte verandert niet bij het koken.

De denaturatie verandert enkel de structuur van de eiwitmoleculen, maar beïnvloedt hun voedingswaarde niet. We denken dat u alle noodzakelijke informatie over denaturatie in dit artikel heeft geleerd en blijven graag koken en genieten van fitnessrecepten gemaakt van eiwitten. Als u het artikel leuk vond, steun het dan door op de “like”-knop te klikken en deel het met uw vrienden.

Sources:

[1] Jay R. Hoffman, Michael J. Falvo - Eiwit – Welke is de beste? – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3905294/

[2] Derrick Arrington - Denaturatie van Eiwitten: Definitie & Oorzaken Video – https://study.com/academy/lesson/denaturation-of-protein-definition-causes-quiz.html

[3] Denaturatie van Eiwitten – http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/568denaturation.html

[4] Wat betekent het om een eiwit te denatureren? – https://culinarylore.com/food-science:what-does-it-mean-to-denature-a-protein/] Benna Crawford - Heeft het bereiden van voedsel invloed op het eiwitgehalte? [https://www.livestrong.com/article/519632-does-cooking-food-affect-protein-content/

[5] Gavin Van De Walle - 9 belangrijke functies van eiwitten in uw lichaam – https://www.healthline.com/nutrition/functions-of-protein] Denaturatie en proteïn vouwing [https://bio.libretexts.org/Bookshelves/Microbiology/Book%3A_Microbiology_(Boundless)/7%3A_Microbial_Genetics/7.07%3A_Protein_Modification%2C_Folding%2C_Secretion%2C_and_Degradation/7.7B%3A_Denaturation_and_Protein_Folding